Zadanie 12
Matura z biologii, maj 2023, poziom rozszerzony
Wymaganie: XI. Funkcjonowanie zwierząt. 2. […] 6) Regulacja nerwowa. Zdający: b) przedstawia działanie synapsy chemicznej, uwzględniając rolę przekaźników chemicznych […].
I. Chemizm życia. 2. Składniki organiczne. Zdający: 2) przedstawia budowę białek […]; opisuje strukturę I-, II-, III- i IV-rzędową białek […].
Treść zadania
Złącze nerwowo-mięśniowe to synapsa znajdująca się między neuronem ruchowym a włóknem mięśniowym. Warunkiem niezbędnym do uwolnienia w synapsie przekaźnika nerwowego, np. acetylocholiny, jest połączenie pęcherzyków synaptycznych zawierających neurotransmiter z błoną komórkową neuronu. Umożliwia je kompleks fuzyjny tworzony przez kilka białek transbłonowych (SNARE).
Toksyna botulinowa jest wytwarzana przez beztlenowe bakterie Clostridium botulinum. Po dostaniu się do organizmu człowieka toksyna botulinowa dociera do szczeliny synaptycznej, gdzie łączy się z receptorami w błonie neuronu i wnika do jego wnętrza. Forma aktywna toksyny składa się z dwóch podjednostek – łańcucha lekkiego oraz łańcucha ciężkiego – które są połączone mostkiem disiarczkowym. Po rozłączeniu się tych podjednostek łańcuch lekki rozkłada białka z grupy SNARE. Ostatecznie dochodzi do zablokowania przewodzenia w złączu nerwowo-mięśniowym, w wyniku czego mięśnie ulegają zwiotczeniu.
Na poniższych schematach przedstawiono mechanizm przekazywania pobudzenia w synapsie nerwowo-mięśniowej osoby zdrowej (A) oraz mechanizm działania toksyny botulinowej (B). Strzałkami oznaczono kolejność zdarzeń przedstawionych na schematach.
Na podstawie: P. Čapek, T.J. Dickerson, Sensing the Deadliest Toxin: Technologies for Botulinum Neurotoxin Detection, „Toxins” 2(1), 2010; A. Mazurkiewicz-Pisarek, A. Płucienniczak, Toksyna botulinowa – cudowna trucizna, „Biotechnologia” 2(85), 2009.
Zadanie 12.1. (0–2)
Oceń, czy poniższe stwierdzenia dotyczące działania toksyny botulinowej są prawdziwe. Zaznacz P, jeśli stwierdzenie jest prawdziwe, albo F – jeśli jest fałszywe.
| # | Stwierdzenie | P / F |
|---|---|---|
| 1. | W procesie porażania mięśni przez toksynę botulinową dochodzi do przemieszczenia jej łańcucha lekkiego do cytozolu neuronu. | P / F |
| 2. | Po związaniu się z receptorem w szczelinie synaptycznej toksyna botulinowa wnika do neuronu na drodze endocytozy. | P / F |
| 3. | Toksyna botulinowa po przedostaniu się do szczeliny synaptycznej blokuje receptory acetylocholiny w błonie komórki mięśniowej. | P / F |
Zadanie 12.2. (0–1)
Na podstawie przedstawionych w tekście informacji określ najwyższą rzędowość struktury białka – toksyny botulinowej. Odpowiedź uzasadnij, odwołując się do jednej cechy budowy tego białka.
Zadanie 12.3. (0–1)
Uzupełnij tabelę – uporządkuj w odpowiedniej kolejności procesy fizjologiczne zachodzące w synapsie nerwowo-mięśniowej u zdrowego człowieka. Wpisz numery 2.–4. w odpowiednie miejsca tabeli.
| Proces fizjologiczny | Kolejność |
|---|---|
| Dotarcie impulsu nerwowego do synapsy nerwowo-mięśniowej i utworzenie kompleksu fuzyjnego przez białka transbłonowe (SNARE). | 1 |
| Depolaryzacja błony komórkowej komórki mięśniowej i powstanie potencjału czynnościowego. | |
| Fuzja pęcherzyków synaptycznych z błoną presynaptyczną i uwolnienie acetylocholiny do szczeliny synaptycznej. | |
| Wiązanie się acetylocholiny z mięśniowym receptorem błonowym. |
Źródło: arkusz CKE MBIP-R0-100-2305. Otwórz oryginalny PDF
Rozwiązanie
12.1.
| # | Stwierdzenie | Ocena |
|---|---|---|
| 1 | Łańcuch lekki toksyny przedostaje się do cytozolu neuronu | P |
| 2 | Po związaniu z receptorem toksyna wnika do neuronu przez endocytozę | P |
| 3 | Toksyna w szczelinie synaptycznej blokuje receptory acetylocholiny w błonie komórki mięśniowej | F |
Uzasadnienia:
P — po endocytozie toksyna jest w pęcherzyku endosomalnym. Niskie pH endosomu powoduje rozłączenie podjednostek + przejście łańcucha lekkiego do cytozolu neuronu, gdzie rozkłada SNARE.
P — toksyna wiąże się z receptorem w błonie presynaptycznej neuronu → cała cząsteczka wchłaniana przez endocytozę → pęcherzyk endosomalny w cytozolu.
F — toksyna NIE wchodzi do komórki mięśniowej. Działa w neuronie (rozkłada SNARE → brak uwalniania acetylocholiny). Skutek: brak Ach w szczelinie → mięsień nie dostaje sygnału → porażenie. Receptory Ach na mięśniu są NIENARUSZONE — tylko nie ma dla nich liganda.
12.2. Najwyższa rzędowość struktury toksyny botulinowej = IV-rzędowa.
Cechy budowy wskazujące na IV-rzędową:
- Dwie podjednostki (łańcuch lekki + ciężki) — czyli wiele łańcuchów polipeptydowych w jednej funkcjonalnej cząsteczce.
- Mostek disiarczkowy łączy te dwa łańcuchy — ale sam mostek nie jest dowodem struktury IV-rzędowej (mostki występują też w strukturze III-rzędowej).
- Struktura IV-rzędowa = oddziaływania między osobnymi łańcuchami polipeptydowymi.
Każdy pojedynczy łańcuch ma swoją strukturę III-rzędową (przestrzenne zwinięcie), a oba razem tworzą kompleks IV-rzędowy.
Zasady oceniania wymagają odwołania do dwóch łańcuchów polipeptydowych toksyny (lekkiego i ciężkiego). Nie uznają: samej definicji struktury IV-rzędowej bez odniesienia do toksyny, uzasadnienia wyłącznie obecnością mostka disiarczkowego (mostki występują też w strukturze III-rzędowej) ani mowy o kilku mostkach łączących łańcuchy.
12.3. Kolejność procesów w synapsie nerwowo-mięśniowej:
| Proces | Kolejność |
|---|---|
| Dotarcie impulsu nerwowego + utworzenie kompleksu fuzyjnego SNARE | 1 (dane) |
| Depolaryzacja błony komórki mięśniowej + potencjał czynnościowy | 4 |
| Fuzja pęcherzyków + uwolnienie acetylocholiny do szczeliny | 2 |
| Wiązanie acetylocholiny z receptorem mięśnia | 3 |
Łańcuch zdarzeń:
- Impuls nerwowy dochodzi do zakończenia neuronu → otwarcie kanałów Ca²⁺ → wzrost Ca²⁺ → aktywacja SNARE.
- Fuzja pęcherzyków synaptycznych z błoną presynaptyczną → uwolnienie Ach do szczeliny.
- Ach dyfunduje przez szczelinę → wiąże się z receptorem nikotynowym na mięśniu.
- Receptor (kanał jonowy) otwiera się → wpływa Na⁺ → depolaryzacja błony mięśnia → potencjał czynnościowy → skurcz mięśnia.
Pułapka 12.1.3 — toksyna NIE działa na mięsień. Klucz: toksyna botulinowa działa wyłącznie w neuronie (rozkłada SNARE → brak uwalniania Ach). Mięsień jest "bezbronny" — nie dostaje sygnału.
Pułapka 12.2 — odpowiedź "III-rzędowa". III-rzędowa = przestrzenne zwinięcie pojedynczego łańcucha. IV-rzędowa = oddziaływania między osobnymi łańcuchami. Toksyna ma 2 łańcuchy → IV.
Pułapka 12.3 — błędna kolejność. Klucz: dane proces 1 to dotarcie impulsu (SNARE). Po tym: fuzja → Ach do szczeliny → wiązanie z receptorem → depolaryzacja mięśnia.
Strony arkusza CKE z trescia zadania
Klucz pojęciowy — synapsa nerwowo-mięśniowa
| Element | Funkcja |
|---|---|
| Akson neuronu ruchowego | Przewodzi impuls z OUN do mięśnia |
| Zakończenie aksonu | Wiele pęcherzyków synaptycznych z acetylocholiną |
| Pęcherzyki synaptyczne | Magazyn neuroprzekaźnika (Ach) |
| Białka SNARE (synaptobrewina, syntaksyna, SNAP-25) | Tworzą kompleks łączący pęcherzyk z błoną → fuzja → uwolnienie Ach |
| Szczelina synaptyczna | ~20-30 nm przestrzeń między neuronem a mięśniem |
| Receptor nikotynowy | Kanał jonowy na mięśniu, otwiera się po wiązaniu Ach |
| Esteraza acetylocholinowa (AChE) | Rozkłada Ach po użyciu → wyłącza sygnał |
Mechanizm: prawidłowe działanie synapsy (12.3)
1. Impuls dochodzi do zakończenia neuronu → depolaryzacja błony presynaptycznej → otwarcie kanałów Ca²⁺.
Ca²⁺ wpływa do neuronu → aktywacja synaptotagminy → przyciąga białka SNARE → tworzenie kompleksu fuzyjnego SNARE (synaptobrewina na pęcherzyku + syntaksyna i SNAP-25 na błonie).
2. Fuzja pęcherzyków z błoną presynaptyczną → uwolnienie acetylocholiny do szczeliny.
3. Ach dyfunduje przez szczelinę → wiąże się z receptorem nikotynowym na błonie mięśnia.
4. Receptor otwiera się (kanał jonowy) → wpływa Na⁺ → depolaryzacja błony mięśnia → potencjał czynnościowy → rozchodzi się po sarkolemie i kanalikach T → uwalnianie Ca²⁺ z siateczki sarkoplazmatycznej → skurcz mięśnia.
Wyłączenie sygnału: AChE w szczelinie rozkłada Ach na octan + cholinę → cholina wraca do neuronu (resynteza Ach). Mięsień rozluźnia się.
Mechanizm: jak działa toksyna botulinowa?
Spożycie skażonego pokarmu (źle przygotowane konserwy, miód niemowlęcy) → toksyna wchłonięta z jelita → krew → tkanki.
Łańcuch ciężki toksyny wiąże się z receptorem na błonie presynaptycznej neuronu (gangliozyd + białko SV2).
Endocytoza całej toksyny → toksyna w pęcherzyku endosomalnym w cytozolu neuronu.
Niskie pH endosomu powoduje przekształcenie strukturalne → łańcuch ciężki tworzy kanał → łańcuch lekki uwolniony do cytozolu (przez kanał).
Łańcuch lekki = proteaza cynkowa. Tnie białka SNARE (różne typy toksyny: BoTX-A tnie SNAP-25, BoTX-B tnie synaptobrewinę, BoTX-C tnie syntaksynę).
Bez działającego SNARE: pęcherzyki NIE łączą się z błoną → brak uwolnienia Ach → mięsień nie dostaje sygnału → porażenie wiotkie (paralysis flaccida).
Mechanizm: dlaczego IV-rzędowa? (12.2)
Definicje rzędowości białek:
- I: sekwencja aa.
- II: lokalne wzory (α-helisa, β-kartka).
- III: przestrzenne zwinięcie POJEDYNCZEGO łańcucha.
- IV: oddziaływania między OSOBNYMI łańcuchami (oligomer).
Toksyna botulinowa = 2 łańcuchy (lekki + ciężki) + mostek S-S je łączący → IV-rzędowa.
Inne przykłady białek o strukturze IV-rzędowej: hemoglobina (4 łańcuchy), receptor nikotynowy acetylocholiny (5 podjednostek).
Punktacja CKE
- 12.1. 2 pkt — wszystkie 3 P/F (P, P, F). 1 pkt za 2/3.
- 12.2. 1 pkt — IV-rzędowa + uzasadnienie odwołujące się do dwóch łańcuchów polipeptydowych toksyny (lekkiego i ciężkiego).
- 12.3. 1 pkt — poprawna kolejność (w tabeli od góry: 1, 4, 2, 3).
- Suma: 4 pkt.
Po co to umieć
Botulizm (zatrucie jadem kiełbasianym):
- Forma niemowlęca — przetrwalniki C. botulinum mogą kiełkować w jelicie niemowlęcia; dlatego nie podaje się miodu dzieciom poniżej 1. roku życia.
- Forma pokarmowa — źle przygotowane konserwy (zwłaszcza domowe). Bakteria jest beztlenowa, więc może namnażać się w zamkniętych puszkach i słoikach.
- Botulizm przyranny — bakteria namnaża się w zakażonej ranie.
Objawy: m.in. opadanie powiek, zwiotczenie mięśni, porażenie mięśni oddechowych grożące niewydolnością oddechową. Stosuje się antytoksynę.
Botox — paradoks:
- Bardzo rozcieńczona toksyna botulinowa (typ A) używana jako lek.
- Wstrzykiwana w mięśnie → lokalne porażenie → zmniejszenie zmarszczek (mięśnie nie ściskają skóry).
- Także: leczenie migreny, dystonii, spastyki, nadpotliwości.
Toksyna botulinowa należy do najsilniejszych znanych toksyn (tytuł źródła z arkusza nazywa ją „najbardziej śmiercionośną toksyną”).
Choroby złącza nerwowo-mięśniowego — np. miastenia (choroba autoimmunologiczna: przeciwciała skierowane przeciw receptorom acetylocholiny). Stosuje się w niej m.in. inhibitory acetylocholinoesterazy.
Rozumiesz, jak to rozwiązać?
Przećwicz podobne typy zadań w aplikacji
matury-online.pl ma tysiące zadań pogrupowanych po dziedzinach. Sprawdź, czy temat „neurofizjologia, synapsa nerwowo-mięśniowa, acetylocholina, SNARE, toksyna botulinowa, rzędowość białek” zrobisz samodzielnie.
Otwórz matury-online.pl