Zadanie 1
Matura z biologii, maj 2024, poziom rozszerzony
Wymaganie: I.1 — związki chemiczne w organizmach, wiązania chemiczne.
I.2 — budowa i funkcje białek (struktury I-IV rzędowe).
Treść zadania
Zadanie 1.
W skład organizmów wchodzą różne wielkocząsteczkowe związki organiczne, które są polimerami, składającymi się z monomerów.
Zadanie 1.1. (0–2)
Uzupełnij tabelę – wpisz w puste komórki właściwe informacje.
| Grupa związków organicznych | Nazwa monomeru | Wiązanie łączące monomery (glikozydowe / fosfodiestrowe / peptydowe) | Przykład funkcji w organizmie |
|---|---|---|---|
| białka | budulcowa | ||
| monosacharyd | zapasowa |
Zadanie 1.2. (0–1)
Do każdej z poniższych struktur białkowych przyporządkuj właściwy opis wybrany spośród A–D. Wpisz litery w wyznaczone miejsca.
Struktura I-rzędowa: ...............
Struktura II-rzędowa: ...............
Struktura III-rzędowa: ..............
A. Jest to struktura stabilizowana oddziaływaniami między resztami aminokwasowymi osobnych łańcuchów polipeptydowych.
B. Jest to część łańcucha polipeptydowego zwinięta w regularną strukturę stabilizowaną wyłącznie wiązaniami wodorowymi.
C. Jest to przestrzenne ułożenie pojedynczego łańcucha polipeptydowego stabilizowane oddziaływaniami niekowalencyjnymi i kowalencyjnymi.
D. Jest to kolejność reszt aminokwasowych w łańcuchu polipeptydowym.
Źródło: arkusz CKE MBIP-R0-100-2405. Otwórz oryginalny PDF
Rozwiązanie
1.1. Tabela:
| Grupa | Nazwa monomeru | Wiązanie | Przykład funkcji |
|---|---|---|---|
| białka | aminokwas | peptydowe | budulcowa |
| cukry (polisacharydy) | monosacharyd | glikozydowe | zapasowa |
Uzasadnienie:
- Białka = polimery aminokwasów połączonych wiązaniem peptydowym (-CO-NH-). Powstaje w wyniku kondensacji (utrata H₂O).
- Cukry zapasowe (polisacharydy: skrobia, glikogen) = polimery monosacharydów (glukoza, fruktoza...) połączonych wiązaniem glikozydowym (-O-).
- Wiązanie fosfodiestrowe to wiązanie kwasów nukleinowych (między pentozami przez resztę fosforanową) — nie pasuje do tej tabeli.
1.2.
- I-rzędowa = D — kolejność (sekwencja) aminokwasów w łańcuchu.
- II-rzędowa = B — alfa-helisa / beta-kartka, zwijanie lokalne, stabilizowane wyłącznie wiązaniami wodorowymi między grupami C=O i N-H szkieletu peptydowego.
- III-rzędowa = C — przestrzenne ułożenie całego pojedynczego łańcucha, stabilizowane: wiązania wodorowe, jonowe, hydrofobowe (niekowalencyjne) + mostki disiarczkowe (S-S, kowalencyjne).
(A = struktura IV-rzędowa — oligomer wielu łańcuchów, np. hemoglobina = 4 łańcuchy.)
Pułapka 1.1 — fosfodiestrowe dla cukrów. NIE — to wiązanie kwasów nukleinowych. Cukry mają glikozydowe.
Pułapka 1.2 — pomylenie II i III rzędowej. II = TYLKO wiązania wodorowe (alfa-helisa, beta-kartka). III = mostki disiarczkowe (S-S kowalencyjne) + niekowalencyjne. Klucz: "wyłącznie wiązaniami wodorowymi" = II.
Pułapka 1.2 — pomylenie III i IV rzędowej. III = pojedynczy łańcuch. IV = wiele łańcuchów (oligomer). Klucz: "osobnych łańcuchów" = IV (opis A).
Strona arkusza CKE z trescia zadania
Klucz pojęciowy — polimery organiczne
| Polimer | Monomer | Wiązanie | Przykłady funkcji |
|---|---|---|---|
| Białko | aminokwas (20 standardowych) | peptydowe (-CO-NH-) | budulcowa (kolagen, keratyna), enzymatyczna, transportowa (hemoglobina), regulacyjna (hormony) |
| Polisacharyd | monosacharyd (glukoza, fruktoza) | glikozydowe (-O-) | zapasowa (skrobia, glikogen), budulcowa (celuloza, chityna) |
| DNA / RNA | nukleotyd | fosfodiestrowe (między cukrami przez fosforan) | nośnik informacji genetycznej, translacja |
| Lipid | (nie jest polimerem klasycznym) | estrowe (glicerol + kwasy tłuszczowe) | błona, zapasowa, hormonalna |
Klucz pojęciowy — struktury białek
| Struktura | Cecha | Stabilizujące wiązania |
|---|---|---|
| I-rzędowa | Sekwencja aa | peptydowe (szkielet) |
| II-rzędowa | Lokalne wzory: alfa-helisa, beta-kartka | wyłącznie wodorowe między C=O i N-H |
| III-rzędowa | Przestrzenne złożenie całego łańcucha | wodorowe + jonowe + hydrofobowe + mostki S-S (disulfidowe) |
| IV-rzędowa | Oligomer wielu łańcuchów | wszystkie powyższe + między różnymi łańcuchami |
Analiza 1.1 — wybór wiązania
Białka = polimery aminokwasów. Łączą się wiązaniem peptydowym między grupą -COOH jednego aa a grupą -NH₂ drugiego (utrata H₂O = kondensacja).
Polisacharydy zapasowe = skrobia (rośliny), glikogen (zwierzęta). Polimer monosacharydów (glukoza). Łączenie: wiązanie glikozydowe (-O-) między C1 jednej glukozy a C4 (lub C6) następnej.
Wiązanie fosfodiestrowe = łączenie nukleotydów w DNA/RNA przez resztę fosforanową (cukier 5’ → fosforan → cukier 3’). Nie ma związku z cukrami zapasowymi.
Analiza 1.2 — przyporządkowanie struktur
Struktura I-rzędowa = D. “Kolejność reszt aminokwasowych w łańcuchu” — dosłownie definicja sekwencji. To liniowe ułożenie aa, zapisane jako: Met-Ala-Gly-Lys-… Determinowana przez kod genetyczny mRNA → polipeptyd.
Struktura II-rzędowa = B. “Część łańcucha zwinięta w regularną strukturę stabilizowaną wyłącznie wiązaniami wodorowymi” → klasyczne alfa-helisa, beta-kartka.
- Alfa-helisa: skręt 3.6 aa na obrót, wiązania H między C=O (n) a N-H (n+4).
- Beta-kartka: pasma równoległe / antyrównoległe, wiązania H między pasmami.
Struktura III-rzędowa = C. “Przestrzenne ułożenie pojedynczego łańcucha, oddziaływania niekowalencyjne + kowalencyjne” → kowalencyjne = mostki disiarczkowe (S-S) między Cys. Klucz: POJEDYNCZY łańcuch + mix niekowal/kowal.
Struktura IV-rzędowa (nie pytana) = A. “Oddziaływania między resztami osobnych łańcuchów” → wiele podjednostek (np. hemoglobina 2α + 2β = 4 łańcuchy).
Punktacja CKE
- 1.1. 2 pkt — 2 informacje x 2 wiersze (monomer + wiązanie). Funkcja jest podana — nie liczy się jako punkt.
- 1.2. 1 pkt — wszystkie trzy struktury (I=D, II=B, III=C) poprawne. Błąd w którejkolwiek = 0.
Po co to umieć
Struktury białek = fundament biochemii:
- Anemia sierpowata — pojedynczy błąd w I-rzędowej hemoglobiny (Glu→Val w pozycji 6 łańcucha β) → zmieniona IV-rzędowa → erytrocyty sierpowate.
- Choroba Alzheimera — białko amyloid-β nieprawidłowo fałduje się (zła II-/III-rzędowa) → agregaty toksyczne.
- Choroba Creutzfeldta-Jakoba (“szalonych krów”) — prion PrPSc to źle sfałdowana wersja prawidłowego białka PrPC.
Permanentna fala / prostowanie włosów wykorzystuje redukcję i utlenianie mostków S-S w keratynie (III-rzędowa).
Insulina = klasyczny przykład IV-rzędowej (heksamer w trzustce, dimer/monomer aktywny we krwi).
Rozumiesz, jak to rozwiązać?
Przećwicz podobne typy zadań w aplikacji
matury-online.pl ma tysiące zadań pogrupowanych po dziedzinach. Sprawdź, czy temat „biochemia, polimery, monomery, struktury białek, wiązania" zrobisz samodzielnie.
Otwórz matury-online.pl