Zadanie 1
Matura z biologii, maj 2025, poziom rozszerzony
Wymaganie: I. Chemizm życia. 2. Składniki organiczne. Zdający: 2) […] opisuje strukturę I-, II-, III- i IV-rzędową białek; przedstawia wpływ czynników fizycznych i chemicznych na białko ([…] denaturacji) […].
Treść zadania
Rybonukleaza jest zbudowana z pojedynczego łańcucha polipeptydowego, składającego się ze 124 reszt aminokwasowych i stabilizowanego czterema mostkami disiarczkowymi.
Podczas doświadczenia rybonukleazę poddano najpierw działaniu β-merkaptoetanolu, a następnie — działaniu mocznika. β-merkaptoetanol redukuje i — w konsekwencji — zrywa mostki disiarczkowe, a mocznik zaburza oddziaływania niekowalencyjne, m.in. zrywa występujące w białku wiązania wodorowe.
Na poniższym rysunku przedstawiono efekt denaturacji uzyskany podczas doświadczenia — rybonukleaza zmieniła strukturę przestrzenną i stała się nieaktywna. Następnie usunięto z roztworu najpierw mocznik, a potem β-merkaptoetanol. Enzym uległ spontanicznemu zwinięciu i odzyskał aktywność katalityczną.
Numerami oznaczono kolejne reszty aminokwasowe w łańcuchu polipeptydowym. Kolorami oznaczono pary reszt aminokwasowych tworzących mostki disiarczkowe w niezdenaturowanym białku.
Na rysunku w arkuszu CKE — łańcuch rybonukleazy (reszty 1–124) w stanie natywnym, z mostkami disiarczkowymi między resztami 26–84, 40–95, 58–110 i 65–72, oraz po denaturacji (rozwinięty łańcuch z wolnymi grupami -SH); strzałki oznaczone „denaturacja” i „renaturacja”.
Na podstawie: J.L. Tymoczko i in., Biochemia. Krótki kurs, Warszawa 2013.
Zadanie 1.1. (0-1)
Oceń, czy poniższe stwierdzenia dotyczące przedstawionego doświadczenia są prawdziwe. Zaznacz P, jeśli stwierdzenie jest prawdziwe, albo F — jeśli jest fałszywe.
| 1. | Do opisanej powyżej utraty aktywności enzymatycznej rybonukleazy dochodzi na skutek zniszczenia jej struktury pierwszorzędowej. | P | F |
| 2. | Denaturacja rybonukleazy powoduje jej dezaktywację, a renaturacja przywraca jej aktywność katalityczną. | P | F |
Zadanie 1.2. (0-1)
Rozstrzygnij, czy mostki disiarczkowe widoczne na schemacie stabilizują strukturę trzeciorzędową, czy — strukturę czwartorzędową rybonukleazy. Odpowiedź uzasadnij.
Źródło: arkusz CKE MBIP-R0-100-2505. Otwórz oryginalny PDF
Rozwiązanie
1.1. — FP
- F — denaturacja niszczy struktury II, III (oddziaływania niekowalencyjne, mostki -S-S-), NIE strukturę pierwszorzędową (sekwencja aa pozostaje).
- P — denaturacja rozwija łańcuch (niszczy strukturę przestrzenną) → białko traci aktywność katalityczną. Renaturacja odtwarza strukturę 3D → przywraca aktywność.
1.2. — strukturę trzeciorzędową. Uzasadnienie: rybonukleaza A to białko monomeryczne (jeden łańcuch polipeptydowy o 124 aa). Mostki disiarczkowe łączą reszty cysteinowe w obrębie tego samego łańcucha → stabilizują przestrzenne zwijanie pojedynczego łańcucha = struktura trzeciorzędowa. Struktura IV-rzędowa to złożenie wielu podjednostek (np. hemoglobina = 4 łańcuchy) — tu nie występuje.
Pułapka 1.1a — struktura I-rzędowa = sekwencja aminokwasów (kowalencyjne wiązania peptydowe). Denaturacja NIE niszczy struktury I-rzędowej. Niszczy strukturę II (helisa α / kartka β), III (zwijanie 3D) i IV (kompozycja podjednostek).
Pułapka 1.2 — pomylenie III z IV-rzędową. III = jeden łańcuch zwinięty w 3D. IV = wiele łańcuchów (oligomery). Mostki S-S wewnątrz jednego łańcucha = III-rzędowa. Mostki S-S między odrębnymi podjednostkami (np. w przeciwciałach IgG) dotyczą struktury IV-rzędowej.
Strona arkusza CKE z trescia zadania
Klucz pojęciowy — struktury białka
| Poziom | Charakterystyka | Oddziaływania |
|---|---|---|
| I — pierwszorzędowa | Sekwencja aminokwasów | Wiązania peptydowe (kowalencyjne) |
| II — drugorzędowa | Helisa α, kartka β | Wiązania wodorowe (między C=O i N-H) |
| III — trzeciorzędowa | Zwijanie 3D jednego łańcucha | Wodorowe, jonowe, hydrofobowe, mostki -S-S- |
| IV — czwartorzędowa | Złożenie wielu podjednostek | Te same co III + między podjednostkami |
Denaturacja = zniszczenie struktur II-IV. Struktura I (sekwencja) pozostaje — β-merkaptoetanol i mocznik nie zrywają wiązań peptydowych.
Analiza zadania 1.1
Zdanie 1: „utrata aktywności wynika ze zniszczenia struktury pierwszorzędowej” → FAŁSZ.
Denaturacja nie zmienia sekwencji aminokwasów (struktura I). W doświadczeniu mocznik zaburzył oddziaływania niekowalencyjne (m.in. wiązania wodorowe), a β-merkaptoetanol zerwał mostki -S-S-. Sekwencja aa pozostaje niezmienna — dlatego renaturacja jest możliwa.
Zdanie 2: “denaturacja = dezaktywacja, renaturacja = przywrócenie aktywności” → PRAWDA.
Białko aktywne katalitycznie tylko w prawidłowo zwiniętej strukturze 3D (centrum aktywne wymaga określonej geometrii). Denaturacja rozplata strukturę → enzym traci aktywność. Renaturacja odtwarza 3D → aktywność wraca.
Analiza zadania 1.2 — III czy IV-rzędowa?
Liczba łańcuchów: rybonukleaza A = JEDEN polipeptyd (124 aa). To białko monomeryczne.
Lokalizacja mostków -S-S-: 4 mostki łączą cysteiny w obrębie tego samego łańcucha (między aa 26-84, 40-95, 58-110, 65-72). Schemat pokazuje to wyraźnie — wszystkie mostki wewnątrz jednego łańcucha.
Wniosek: mostki stabilizują przestrzenne zwijanie pojedynczego łańcucha → struktura III-rzędowa.
Struktura IV-rzędowa wymaga wielu podjednostek (np. hemoglobina = 2α + 2β = 4 łańcuchy). Tu mamy tylko jeden łańcuch → IV-rzędowa nie występuje.
Punktacja CKE
- 1.1. 1 pkt — dwie poprawne oceny (FP).
- 1.2. 1 pkt — rozstrzygnięcie „trzeciorzędową” + uzasadnienie odwołujące się do powstawania mostków w obrębie jednego łańcucha polipeptydowego rybonukleazy.
Po co to umieć
Eksperyment Anfinsena (1961, Nobel 1972) — rybonukleaza A jest klasycznym modelem samoorganizacji białka. Po denaturacji + renaturacji odzyskuje aktywność, co pokazuje, że sekwencja aminokwasów (struktura I) wystarcza do odtworzenia jej struktury 3D.
Klucz: struktura → funkcja. Bez 3D zwijania białko nie działa.
Rozumiesz, jak to rozwiązać?
Przećwicz podobne typy zadań w aplikacji
matury-online.pl ma tysiące zadań pogrupowanych po dziedzinach. Sprawdź, czy temat „biochemia, białka, struktura, denaturacja, mostki disiarczkowe” zrobisz samodzielnie.
Otwórz matury-online.pl