m Matura-Online.pl Rozwiązania zadań maturalnych
MBIP-R0-100-2405 Otwarte krótkie 3 pkt Trudność: ★★★☆☆

Zadanie 17

Matura z biologii, maj 2024, poziom rozszerzony

Wymaganie:

III.4 — kwasy nukleinowe (tRNA, mRNA), translacja. III.5 — synteza białka.

Treść zadania

Zadanie 17.

Na poniższym schemacie przedstawiono budowę przestrzenną cząsteczki tRNA. Na schemacie oznaczono koniec 5', koniec 3', ramię akceptorowe (zaznaczone kolorem niebieskim w górnej części cząsteczki) oraz antykodon (zaznaczony kolorem pomarańczowym w dolnej części cząsteczki).

Na podstawie: pdb101.rcsb.org

Zadanie 17.1. (0–1)

Dokończ zdanie. Zaznacz odpowiedź A albo B oraz odpowiedź 1. albo 2.

Cząsteczki tRNA są zbudowane

A. z jednej nici,

B. z dwóch nici,

a w budowie przestrzennej tRNA komplementarne odcinki nici są położone

1. w przeciwnej orientacji.

2. w tej samej orientacji.

Zadanie 17.2. (0–2)

Określ funkcję pełnioną przez ramię akceptorowe oraz funkcję pełnioną przez antykodon cząsteczki tRNA.

Ramię akceptorowe: ........................................................................................................

Antykodon: ......................................................................................................................

Źródło: arkusz CKE MBIP-R0-100-2405. Otwórz oryginalny PDF

Rozwiązanie

17.1. A1 — cząsteczki tRNA zbudowane są z jednej nici, a komplementarne odcinki nici położone są w przeciwnej orientacji.

Uzasadnienie:

  • Jedna nić: tRNA to pojedyncza cząsteczka RNA o długości ~76 nukleotydów, która sama na siebie się zwija (zawija się), tworząc obszary dwuniciowe (przez wewnętrzne parowanie zasad).
  • Przeciwna orientacja: w obszarach dwuniciowych ("łodygach" liścia koniczyny) jedna część nici biegnie 5'→3', a komplementarna część 3'→5' — antyrównolegle. To analog do dwuniciowego DNA.

Struktura 2D = liść koniczyny (cloverleaf): 4 ramiona (akceptorowe + D-pętla + antykodon + TψC). Struktura 3D = litera L — bardziej zwarta, optymalna do interakcji z rybosomem.

17.2.

Ramię akceptorowe: przyłącza odpowiedni aminokwas (na końcu 3' — sekwencja CCA-3'). Aminokwas jest przyłączany kowalencyjnie do grupy 2'/3'-OH końcowej adenozyny przez enzym aminoacylo-tRNA-syntetazę (każdy z 20 aminokwasów ma swój własny enzym, rozpoznający konkretny tRNA). Tak załadowany tRNA = aminoacylo-tRNA, gotowy do udziału w translacji.

Antykodon: rozpoznaje kodon mRNA podczas translacji w rybosomie. Trzy nukleotydy w pętli antykodonowej są komplementarne i antyrównoległe do trzech nukleotydów kodonu mRNA. Wiązanie kodon-antykodon (wodorowe) zapewnia precyzję translacji — dopasowanie aminokwasu do odpowiedniego kodonu.

Razem: antykodon decyduje, gdzie tRNA usiądzie na mRNA; ramię akceptorowe decyduje, który aminokwas zostanie dodany do białka.

Typowy błąd / pułapka

Pułapka 17.1 — odpowiedź "B" (dwóch nici). Klucz: tRNA to pojedyncza cząsteczka. Wygląd dwuniciowy w schemacie powstaje z samo-zawijania się jednej nici, nie z dwóch osobnych.

Pułapka 17.1 — odpowiedź "2" (tej samej orientacji). Klucz: zawsze gdy są komplementarne odcinki, są antyrównoległe (w DNA i RNA). To prawo fizyczne wiązań wodorowych między A-U / G-C.

Pułapka 17.2 — opis funkcji "transport" zamiast "rozpoznawanie/przyłączanie". Klucz: tRNA jest adaptorem — antykodon rozpoznaje kodon, ramię wiąże aminokwas. Sam transport jest skutkiem, nie funkcją.

Strona arkusza CKE z trescia zadania

Zadanie 17 - struktura tRNA
Strona 22 arkusza CKE 2024 PR biologia - zadanie 17 (struktura przestrzenna tRNA). Na podstawie: CKE 2024 / pdb101.rcsb.org Oryginalny PDF CKE, str. 22

Klucz pojęciowy — struktury tRNA

ElementFunkcja
Ramię akceptoroweWiązanie aminokwasu (3’ koniec, CCA-3’)
Pętla antykodonowaRozpoznawanie kodonu mRNA
Pętla DStabilizacja 3D, kontakty z aminoacylo-tRNA syntetazą
Pętla TψCStabilizacja, kontakt z rybosomem
Pętla zmiennaRóżna długość między tRNA, dodatkowa identyfikacja

Klucz pojęciowy — translacja

ElementFunkcja
mRNAMatryca kodonowa — niesie informację z DNA do rybosomu
tRNAAdaptor — przekłada kodon na aminokwas
RybosomMaszyna katalityczna — łączy aminokwasy peptydowo
Aminoacylo-tRNA syntetazaEnzym ładujący tRNA odpowiednim aminokwasem
GTPEnergia dla każdego kroku translacji

Mechanizm: samo-zawijanie tRNA

Jedna nić tRNA (~76 nt) wytworzona w transkrypcji z genu tRNA.

Wewnętrzne parowanie zasad: niektóre fragmenty nici są komplementarne do innych. Parują się przez wiązania wodorowe (A-U, G-C, plus parowanie zmodyfikowane np. G-U).

Komplementarne odcinki — antyrównoległe: jedna część nici biegnie 5’→3’, druga 3’→5’. To konieczność strukturalna wiązań wodorowych między zasadami.

Powstają 4 “łodygi” (helikalne dwuniciowe odcinki) + 4 “pętle” (jednoniciowe) → struktura liścia koniczyny (2D).

Dalsze fałdowanie 3D: liść koniczyny składa się w kształt L — pętle D i TψC stykają się, antykodon w jednym końcu, ramię akceptorowe w drugim.

Mechanizm: funkcje końców tRNA

Ramię akceptorowe (3’ koniec)

Sekwencja 3’: zawsze CCA-3’ (ostatnie 3 nukleotydy każdego tRNA) — konserwowane uniwersalnie.

Aminoacylo-tRNA syntetaza rozpoznaje konkretny tRNA (~20 enzymów na 20 aa).

Aktywacja: aminokwas + ATP → aminoacylo-AMP + PPi (zużycie energii).

Przyłączenie: aminoacylo-AMP + tRNA → aminoacylo-tRNA (aminokwas przy CCA-3’ wiązaniem estrowym) + AMP.

Gotowy aminoacylo-tRNA wnosi swój aminokwas do rybosomu.

Antykodon (środkowa pętla)

3 nukleotydy w specyficznej pozycji w pętli antykodonowej.

Rozpoznawanie kodonu: antykodon paruje się z kodonem mRNA antyrównolegle (5’-3’ antykodonu vs 3’-5’ kodonu).

Przykład: aminokwas Met = kodon 5’-AUG-3’ = antykodon 3’-UAC-5’ (komplementarny + antyrównoległy).

Reguła wobblingu: trzecia pozycja antykodonu może parować się z różnymi zasadami (degeneracja kodu genetycznego — 64 kodony, 20 aa + STOP).

Punktacja CKE

  • 17.1. 1 pkt — A1 (oba wybory poprawne).
  • 17.2. 2 pkt — obie funkcje poprawnie opisane (po 1 pkt).
  • Suma: 3 pkt.

Po co to umieć

tRNA to kluczowy element translacji — bez niego DNA byłoby tylko ciągiem liter bez znaczenia biologicznego.

~40-60 różnych tRNA w komórce (mniej niż 61 kodonów, dzięki wobblingowi).

Suppressor tRNA — mutacje w antykodonie pozwalające tRNA czytać kodon STOP jako aminokwas. Wykorzystywane w inżynierii genetycznej do wprowadzania nienaturalnych aminokwasów w określone miejsca białka (technologia stop codon suppression). Powstają białka z syntetycznymi grupami (fluorofory, “click chemistry tags”, krzyżujące fotochemicznie).

Mutacje tRNA: choroby mitochondrialne (mt-tRNA mutations) — MELAS, MERRF, deafness DEAFA1. Ponieważ tRNA jest niezbędny do całej translacji, mutacje są zwykle ciężkie i wielonarządowe.

Antybiotyki + tRNA: niektóre antybiotyki działają na bakteryjne tRNA (puromycyna, mocna analogia do aminoacylo-tRNA → wbudowuje się do białka, ale powoduje przedwczesne terminowanie). Streptomycyna zaburza wiązanie tRNA-mRNA w bakteryjnym rybosomie.

Origin of life: tRNA = jedna z najstarszych cząsteczek. RNA World (świat RNA) hipoteza: tRNA + rRNA + rybozymy istniały przed białkami i DNA. Współczesne tRNA = molekularne “skamieliny” tej epoki.

Rozumiesz, jak to rozwiązać?

Przećwicz podobne typy zadań w aplikacji

matury-online.pl ma tysiące zadań pogrupowanych po dziedzinach. Sprawdź, czy temat „biologia molekularna, tRNA, translacja, antykodon, ramię akceptorowe, struktura RNA" zrobisz samodzielnie.

Otwórz matury-online.pl